Científicos de la Universidad de Leiden (Países Bajos) han publicado en Nature Communications un informe en el que detallan cómo la proteína PsbS cambia de forma cuando hay un exceso de luz solarUna proteína de conmutación que juega un papel clave en la protección de las plantas de la luz solar excesiva y que no se sabía exactamente cómo funcionaba. Pero ahora los investigadores han descubierto cómo funciona el efecto de conmutación de la proteína PsbS.

Las plantas necesitan luz, pero a plena luz solar pueden producirse los llamados fotodaños: se produce una acidificación en los cloroplastos de la planta. La hipótesis de esta investigación es que la proteína conmutada PsbS reacciona a esta acidificación y envía una señal a la antena de luz de la planta. Esta antena luego se apaga y asegura que la luz del sol que brilla sobre la planta se convierta en calor, de modo que la planta ya no se dañe.

En la investigación usaron técnicas avanzadas de resonancia magnética nuclear (RMN) y láser infrarrojo, logrando mostrar dónde tienen lugar los cambios estructurales esenciales en la proteína. Anjali Pandit, líder de la investigación, explica que es importante aprender más sobre los mecanismos detrás de la fotosíntesis. “Jugando con la fotosíntesis, por ejemplo, ajustando este mecanismo de protección contra daños, podemos mejorar los cultivos”, reconoció.

Investigaciones anteriores muestran que las plantas de tabaco con una mayor producción de PsbS producen un 15 por ciento más de biomasa. El siguiente paso de esta investigación es averiguar cómo PsbS transmite una señal de advertencia en la planta y cómo esto conduce al ajuste de la reacción de fotosíntesis. Para ello, un equipo de investigadores, del que Pandit forma parte, unirá fuerzas con la ayuda de una subvención NWO ENW-GROOT a partir de 2020. “Con este tipo de investigación fundamental, esperamos contribuir a la seguridad alimentaria mundial en un entorno cambiante clima”, explica.

Más información en la web de la Universidad de Leiden y en Nature Communications.

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